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Mein letzter Beitrag konzentrierte sich auf die Ausbreitung des entzündlichen Signals, und wie Nährstoffe, wie Omega-6 PUFAs und der Mangel an Salicylsäure zu einer Verstärkung dieses Signals führen und so zur Gesamtzunahme der Entzündungserkrankung beitragen, die wir derzeit erleben.
Aber was ist mit der Einleitung des entzündlichen Signals an erster Stelle? Das erweist sich oft als ein weitverbreiteter Mangel an der Aminosäure Glycin, die ich in einem früheren Post beschrieben habe. Glycin wirkt als eine Art „zellulärer Spannungsregler“ und verhindert die unangemessene Initiation von Entzündungen in Reaktion auf Zellverletzungen. (Entzündung ist wirklich nur geeignet, wenn eine Infektion stattfindet.)
Aber wenn Glycin die am häufigsten vorkommende Aminosäure im Körper ist und es nicht unwesentlich ist, d.h. der menschliche Körper kann es von Grund auf neu machen – warum sollte jemand mangelhaft sein, besonders heutzutage, wenn die Nahrungsaufnahme von Protein gewöhnlich so hoch ist?
Es ist wirklich eine Frage des Kontextes, eine Frage der Balance, anstatt eine Frage der Absoluten. Glycin ist so reichlich vorhanden, dass es etwa 22 Gew .-% des am häufigsten vorkommenden Proteins im Körper umfasst. Dieses Protein wäre Kollagen, das zähe, extrazelluläre faserige Protein, das die Knochen, Knorpel und alle Bindegewebe ausmacht. Daher ist das Kollagen – und damit der Großteil des Glycins – der Teil des Fleisches, des Fisches und des Geflügels, den wir normalerweise wegwerfen. Knochenbrühe ist ein Weg, um es in der Diät zu erholen, und wenn das Kollagen aus den Knochen gekocht und gereinigt wird, heißt es Gelatine.
Aber obwohl wir den größten Teil des Glycins aus unseren tierischen Fleischnahrungsmitteln verwerfen, nehmen wir immer noch einige mit unserem Muskelfleisch ein, so dass immer noch kein weitverbreiteter Glycinmangel erklärt wird. Aber in der Tat, der Verbrauch von Muskel-Fleisch tatsächlich verschärft den Mangel wegen der Aminosäure Inhalt der Muskel-Fleisch. Speziell sind Muskelfleisch sehr reich an der essentiellen Aminosäure Methionin, und es ist ein Verständnis der intimen Beziehung zwischen Methionin und Glycin, die die Antwort auf diese Frage der Balance liefert.
Ein Problem mit dem traditionellen Ernährungsdenken an Aminosäuren ist die starre Einteilung derjenigen, die wesentlich sind, im Gegensatz zu denen, die nicht essentiell sind; Insbesondere ein unverhältnismäßiges Interesse an dem ehemaligen v. vor allem Methionin ist seit langem bekannt, dass er im Metabolismus unabhängig von seiner Rolle als Bestandteil von Proteinen spielt. Speziell ist Methionin, wenn es aktiviert wird, um S-Adenosylmethionin (SAMe) zu bilden, der universelle Methylgruppen-Donor, der eine Ein-Kohlenstoff-Methylgruppe (CH & sub3-Gruppe) zu einer Vielzahl von wichtigen metabolischen Zwischenprodukten, einschließlich DNS Basen und Neurotransmittern, hinzufügt.
So grundlegend ist diese Rolle der Methylierung, dass der Körper (im Wesentlichen die Leber) hat zahlreiche Wege der Erhaltung, Recycling und Rettung von Methionin, so dass es lange Zeiträume der reduzierten Methionin Aufnahme standhalten kann. So intensiv wurde der Schwerpunkt auf die Wesentlichkeit von Methionin, dass Methionin-Defizite wurden Hypothesen, um eine Reihe von Pathologien, einschließlich Krebs zugrunde liegen. Aber nichts könnte weiter von der Wahrheit sein. In der Tat, typische Westler verbrauchen etwa 10-mal mehr Methionin als benötigt wird, um gute Gesundheit zu unterstützen. (Wir brauchen nur noch ca. 300 – 500 mg pro Tag Methionin: mehr wie die tägliche Anforderung an ein B-Vitamin als ein Massen-Nährstoff!)
Über 20 Jahre Tierforschung hat gezeigt, dass Labortiere (Ratten und Mäuse) im Wesentlichen leben Länger und gesünder leben, wenn ihre normale Methioninaufnahme um 80% reduziert wird. Darüber hinaus ist es jetzt verstanden, dass metabolisch, weit von der Bergung, Recycling und Regeneration von Methionin, der Körper schaltet Zahnräder und loszuwerden, die meisten der Methionin absorbiert aus einer typischen hoch Protein-Mahlzeit.
Was hat das mit Glycin zu tun?
Die Antwort ist bemerkenswert einfach: Es gibt nur einen Stoffwechselweg, der im menschlichen Körper existiert, um überschüssiges Methionin loszuwerden. Dieser Weg – über das Enzym Glycin-N-Methyltransferase (GNMT) – nimmt dabei Glycin auf.
In der Abbildung „a“ unten sehen wir eine typische Beschreibung des sogenannten Methionin-Zyklus. Aber es zeigt typischerweise, wie Methionin recycelt wird, um es maximal zu erhalten. Ich sage typisch, denn dies ist das einzige metabolische Bild, das allgemein in Lehrbuchbeschreibungen des Methionin-Zyklus gezeigt wird. Und es ist insofern zutreffend, als es gilt, wenn die Methioninspiegel niedrig sind, wie wenn kein Methionin aus der Diät kommt, so muss Methionin konserviert werden.
In diesem metabolischen Diagramm beziehen sich die grünen Pfeile auf aktive Stoffwechselwege, und die punktierten schwarzen Pfeile beziehen sich auf inaktive oder minimal aktive Wege; Die roten, oberen Fallabkürzungen stehen für Enzyme (z. B. GNMT), während die Namen und Abkürzungen in Schwarz metabolische Zwischenprodukte (z. B. SAMe) sind. Die schwere rote, gestrichelte Linie zeigt eine metabolische Bremse oder Hemmung (d.h. einen „Ausschalter“) von GNMT durch eine Zwischenstufe, die MeTHF genannt wird. MeTHF ist eine Form von Folsäure, die die intermediäre Aminosäure Homocystein (Hcy) durch Zugabe einer Methylgruppe zu ihr auflädt und so Methionin regeneriert. Die Anwesenheit von MeTHF ist ein Signal, dass Methionin regeneriert wird, weil es knapp ist und es speziell GNMT ausschaltet, so dass Methionin in dieser Zeit nicht mehr verschwendet wird. Die erzeugte SAMe steht für wesentliche Prozesse zur Verfügung, wie z.B. die Methylierung von DNS-Basen, wie der grüne Pfeil über dem Diagramm zeigt.
Aber was von Biochemikern und Ernährungswissenschaftlern nicht allgemein geschätzt wird, ist, dass, wenn Methionin reichlich vorhanden ist, vor allem, wenn Methionin nach einer proteinreichen Mahlzeit absorbiert wird, die Leber-metabolische Maschine die Getriebe umschaltet (wie es im Übergang nach einem hohen Kohlenhydrat ist, wann es wechselt von der regenerierenden Glukose, um Glukose loszuwerden), die maximal arbeitete, um das überschüssige Methionin loszuwerden.
Diese Situation ist in Abbildung „b“ unten dargestellt. In diesem Diagramm sind auch die beiden metabolischen „Einschalter“ (gelbe Pfeile mit Sternpunkten) für Enzyme gezeigt. Insbesondere die hohe Konzentration von Methionin selbst krönt die Aktivität von MAT, die Methionin in SAMe mit einer viel höheren Rate verwandelt. Der Großteil dieser SAMe wird nicht für essentielle Methylierungsreaktionen benötigt, wie z. B. die Herstellung von DNA-Basen, sondern wird stattdessen bewusst von GNMT verschwendet, der durch die Freisetzung der Bremswirkung von MeTHF (in Abbildung „a“) eingeschaltet wurde. Das ist, weil MeTHF nicht mehr gemacht wird, weil SAMe selbst MTHFR abschaltet, das Enzym, das MeTHF macht. Mittlerweile schaltet SAMe auch das Enzym CBS ein, das Homocystein („verwendetes“ Methionin) in die Produktion von nachgeschalteten schwefelhaltigen Verbindungen umleitet (einweg Namens „Transulfurierung“), einschließlich Cystein und Glutathion, jetzt, da die Remethylierung (Regeneration) von Methionin wurde ausgeschaltet.
Beachten Sie insbesondere, dass in diesem hoch Methionin Zustand Glycin sowohl für die Wirkung von GNMT (Einweg namens „Transmethylierung“) und für den Transsulfurierungsweg erforderlich ist, um Glutathion zu machen. In diesem Modus kann Glycin sowohl von Serin als auch von Kratzer (d.h. von CO2 und Ammoniak) durch den Betrieb eines Glycin-Serin-Zyklus hergestellt werden. Allerdings kann die Leber nicht mit der Notwendigkeit von Glycin mithalten, wenn die Methioninaufnahme zu hoch ist, relativ zur Glycinaufnahme (d.h. wenn wir viel Muskelfleisch ohne das begleitende Kollagen aus den Knochen und Bindegeweben essen) und Glycinspiegel am Ende wird Unzureichend, um das Immunsystem richtig zu regulieren. Das Ergebnis: chronisch unangemessene und / oder übermäßige Entzündung.
Das Gegenmittel: Essen Sie genug Glycin, um die hohe Einnahme von Methionin auszugleichen. 8 Gramm pro Tag ist etwa richtig für die typisch omnivoröse Ernährung.
Diät und Entzündung Teil 1
Diät und Entzündung Teil 2
Diät und Entzündung Teil 3